ОЦЕНКА РОЛИ БЕЛКА HPS 70 В СИНЦИТИОТРОФОБЛАСТЕ ПЛАЦЕНТЫ ПРИ ОБОСТРЕНИИ ГЕРПЕС-ВИРУСНОЙ ИНФЕКЦИИ В ПЕРИОД ГЕСТАЦИИ
Аннотация
Изучена роль белка теплового шока Hps 70 в гомогенатах плацент от женщин с герпесной инфекцией во время беременности и его влияние на структуру цитозоля и апоптоз ядер синцитиотрофобласта. Установлено уменьшение содержания Hps 70 в гомогенатах плацент от женщин с герпесной инфекцией во время беременности, нарушение структуры цитозоля (вакуолизация) и увеличение ядер синцитиотрофобласта в состоянии апоптоза.
Ключевые слова
577.352.332:611-018.1:618.36:616.523-036.65
Об авторах
Михаил Тимофеевич Луценко
Дальневосточный научный центр физиологии и патологии дыхания Сибирского отделения РАМН, Благовещенск
Россия
Россия
Ирина Анатольевна Андриевская
Дальневосточный научный центр физиологии и патологии дыхания Сибирского отделения РАМН, Благовещенск
Россия
Россия
Николай Николаевич Дорофиенко
Дальневосточный научный центр физиологии и патологии дыхания Сибирского отделения РАМН, Благовещенск
Россия
Россия
Список литературы
1. Погорелов В.М., Козинец Г.И. Морфология апоптоза при нормальном и злокачественном гемопоэзе // Гематология и трансфузиология. 1995. Т.43, №5. С.21-24.
2. Characterization of a lidless form of the molecular chaperone DnaK: DnaK'S lid inhibits transition to the low affinity state / Buczynski G. [et al.] // J. Biol. Chem. 2001, Vol. 276, Iss.29. P.27231-27236.
3. A cycle of binding and release of the DnaK, DnaJ and GrpE chaperones regulates activity of the Escherichia coli heat shock transcription factor sigma 32 / Gamer J. [et al.] // EMBO J. 1996. Vol.15. P.607-617.
4. Glover J.R., Lindquist S. Hps 104, Hps 70, Hps 40: a novel chaperone system that rescues previously aggregated proteins // Cell. 1998. Vol.94. P.73-82.
5. Sequential mechanism of solubilization and refolding of stable protein aggregates by a bichaperon net work / Goloubinoff P. [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol.96. P.13732-13737.
6. Hps 70 exerts anti-apoptotic function downstream of caspase-3-like proteases/ Jaattela M. [et al.] // EMBO J. 1998. Vol.17. P.6124-6134.
7. Jaattela M. Escaping cell death: survival proteins in cancer // Exp. Cell. Res. 1999. Vol.248. P.30-34.
8. Karzai A., McMacken R. A bipartite signaling mechanism involved in DnaJ-mediated activation of the Escherichia coli DnaK protein // J. Biol. Chem. 1996. Vol.271. P.11236-11246.
9. DnaJ proteins / Laufer T. [et al.] // Molecular Chaperones in proteins: structure, function and mode of action. New York: Fink A. and Goto Y. Marcel Dekker, 1998. P.241-274.
10. Heat shock resistence conferred by expression of human Hps 27 gene in rodent cells / Landry I. [et al.] // J. Cell. Biol. 1989. Vol.109. P. 715.
11. Lee G.J., Garrett J. Method for the expression of proteins in vitro translation systems with co expression of folding helper proteins // J. Biol. Chem. 1995. Vol.270. P.1042-1048.
12. Multistep mechanism of substrate binding determines chaperone activity of Hps 70 / Mayer M.P. [et al.] // Nat. Struct. Biol. 2000. Vol.7. P.586-593.
13. Mayer M.P., Bakau B. Hps 70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism // Cell. Mol. Life Sci. 2005. Vol.62, №6. P.670-684.
14. Heat-inactivated proteins are rescued by the DnaK. J-GrpE set and ClpB chaperones / Motohashi K. [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol.96. P.7184-7189.
15. Structural insights into substrate binding by the molecular chaperone DnaK / Pelleechia M. [et al.] // Nat. Struct. Biol. 2000. Vol.7. P.289-303.
16. Pratt W.B. The role of the Hps 90-based chaperone system in signal transduction by nuclear receptors and receptors signaling via MAP kinase // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1997. Vol.37. P.297-326.
17. Queitsch C., Sangster T.A., Lindquist S. Hps 90 as capacitor of phenotypic variation // Nature. 2002. Vol.417. P.618-624.
18. Roger J., Frappier H., Walden D.B. Translation of some Maire Small Heat Shock Proteins is initiated from internal in-frame AuGs // Genetics Society of America. 1998. Vol.148. P.471-478.
19. Rutherford S., Lindquist S. Hps 90 as a capacitor for morphological evolution // Nature. 1998. Vol.396. P.336-342.
20. Sakahira H., Nagata S. Co-translational folding of caspase-activated DNase with Hps 70, Hps 40 and inhibitor of caspase-activated DNase // J. Biol. Chem. 1998. Vol.277. P.3364-3370.
21. Slepenkov S., Witt S. Kinetic analysis of interdomain coupling in a lidless variant of the molecular chaperone DnaK: DnaK's lid inhibits transition to the low affinity state // J. Biol. Chem.. 2002. Vol.41. P.12224-12235.
Рецензия
Для цитирования:
Луценко М.Т., Андриевская И.А., Дорофиенко Н.Н. ОЦЕНКА РОЛИ БЕЛКА HPS 70 В СИНЦИТИОТРОФОБЛАСТЕ ПЛАЦЕНТЫ ПРИ ОБОСТРЕНИИ ГЕРПЕС-ВИРУСНОЙ ИНФЕКЦИИ В ПЕРИОД ГЕСТАЦИИ. Бюллетень физиологии и патологии дыхания. 2011;(39):13-16.
For citation:
Lutsenko M.T., , ESTIMATION OF PROTEIN HPS 70 ROLE IN SYNCYTIOTROPHOBLAST OF PLACENTA AT EXACERBATION OF HERPES-VIRUS INFECTION DURING GESTATION. Bulletin Physiology and Pathology of Respiration. 2011;(39):13-16. (In Russ.)
Просмотров:
97
Послать статью по эл. почте 