ОКИСЛЕНИЕ АЦЕТИЛХОЛИНА И ЛИПИДОВ МИКРОСОМ ПЕЧЕНИ IN VITRO

Проведены исследования по индуцированию перекисного (свободнорадикального) окисления липидов микросом печени крыс неферментативными (аскорбатзависимыми) и ферментативными (NADP·H-зависимыми) механизмами с содержанием ацетилхолина в инкубационной среде. Полученные данные свидетельствуют: присутствие ацетилхолина в инкубационной среде уменьшает способность липидов микросом печени к окислению. После тепловой обработки микросом печени присутствие ацетилхолина в инкубационной среде также снижает способность липидов микросом к окислению индуцированного ферментативным (NADP·H-зависимым) механизмом. Уменьшение активности белков эндоплазматического ретикулума гепатоцитов тепловой обработкой микросом печени резко снижает способность липидов к окислению ферментативным (NADP·H-зависимым) механизмом.

ацетилхолин, микросомы печени, перекисное окисление липидов, тепловая обработка микросом печени, ферментативное (NADP, H-зависимое) окисление липидов, неферментативное (аскорбатзависимое) окисление липидов, acetylcholine, liver microsomes, lipid peroxidation, heat treatment of liver microsomes, enzymatic (NADP, H-dependent) lipid oxidation, non-enzymatic (ascorbate-dependent) lipid oxidation

1. Арчаков А.И. Микросомальное окисление. М.: Наука, 1975. 327 с.

2. Арчаков, А.И., Згода В.Г., Карузина И.И. Окислительная модификация цитохрома Р450 и других макромолекул в процессе их обновления // Вопр. мед. химии. 1998. №1. С.3-27.

3. Арчаков А.И. Перенос электронов и сопряжение с ним реакций в эндоплазматическом ретикулуме печени: дис. … д-ра мед. наук. М., 1973. 275 с.

4. Восстановление функциональной активности микросомальной монооксигеназной системы фосфолипидами / Г.И.Бачманова [и др.] // Всесоюзный симпозиум «Перспективы биоорганической химии в создании новых лекарственных препаратов»: тез. докл. Рига, 1982. С.29.

5. Бачманова. Г. И. Реконструкция монооксигеназной системы печени: дис. … д-ра мед. наук. М., 1983. 245 с.

6. Бородин Е.А., Арчаков А.И. Стабилизация и реактивация цитохрома Р-450 фосфатидилхолином при перекисном окислении липидов // Биол. мембраны. 1987. №7.С.719-728.

7. Бородин Е.А. Инактивация цитохрома Р450 в мембранах микросом, повреждённых Fe2+ - аскорбат-зависимым перекисным окислением липидов // Биол. науки. 1986. №5. С.30-34.

8. Бородин. Е.А. Восстановление фосфолипидами мембран микросом, повреждённых Fe2+ - аскорбат-зависимым перекисным окислением липидов // Биол. науки. 1986. №7.С.30-35.

9. Владимиров Ю.А. Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. 250 с.

10. Карузина И.И., Арчаков А.И. Выделение микросомальной фракции печени и характеристика её окислительных систем // Современные методы в биохимии / под ред. В.Н.Ореховича. М.: Медицина, 1977. С.49-59.

11. Метод определения активности каталазы / М.Д.Королюк [и др.] // Лаб. дело. 1988. №1. С.16-18.

12. Изменение продуктов и субстратных составляющих перекисного окисления липидов в ткани печени на фоне холодовой нагрузки и введении непрямых мускаринчуствительных и никотинчуствительных холиномиметиков / В.И.Тиханов [и др.] // Бюл. физиол. и патол. дыхания. 2013. Вып.50. С.61-67.

13. Сравнение окислительной активности прозерина при кратковременной холодовой нагрузке in vivo и in vitro / В.И.Тиханов [и др.] // Бюл. физиол. и патол. дыхания. 2013. Вып.49. С.77-81.

14. Arneric S.P., Brioni J.D. Neuronal Nicotinic Receptors. Pharmacology and Therapeutic Opportunities. N.Y.: Wiley-Liss;1999. 421 p.

15. Baldwin J. M. Structure and function of receptors coupled to G proteins // Curr. Opin. Cell Biol. 1994 Vol.6., №2. P.180-190.

16. Baldwin, J. M. The probable arrangement of the helices in G protein-coupled receptors // EMBO J. 1993 Vol.12, №4. P.1693-1703.

17. NADPH-dependent microsomal metabolism of 14,15-epoxyeicosa trienoic acid to diepoxides and epoxyalcohols / J.H.Capdevila [et al.] // Arch. Biochem. Biophys.1988. Vol.261, №1. Р.122-133.

18. Inactivation of a small heat shock protein affects cell morphology and membrane fluidity in Lactobacillus plantarum WCFS1 / V.Capozzi [et al.] // Res. Microbiol. 2011. Vol.162, №4. Р.419-425.

19. Marnet L.J. Lipid peroxidation-DNA damage by malondialdehyde // Mutat. Res. 1999.Vol.424, №1-2. P.83-95.

20. McGiff J.C., Steinberg M., Quilley J. Missing links: cytochrome P450 arachidonate products // Trends Cardiovasc. Med. 1996. Vol.6, №1. P.4-10.

21. Noguchi T., Cantor A.Н., Scott M.L. Mode of action of selenium and vitamin E in prevention of exudative diathesis in chicks // J. Nutr. 1973. Vol.103, №10. 1502-1511.

22. Prabhune A., Fox S.R., Ratledge C. Transformation of arachidonic acid to 19-hydroxy- and 20-hydroxyl-eicosatetraenoic acid using Candida bombicola // Biotechnol. Lett. 2002. Vol.24. Р.1041-1044.

23. Reggio P.H. Computational methods in drug design: modeling G protein-coupled receptors monomers, dimers, and oligomers // AAPS J. 2006.Vol.8, №2. Р.322-336.

24. Inactivation of the mitochondrial heat shock Zim17 leads to aggregation of matrix HSR 70 s followed by pleiotropic effects on morphology and protein biogenesis / L.K.Sanjuán Szklarz [et al.] // J. Mol. Biol. 2005. Vol.351, №1. P.206-218.

25. Metabolism and disposition of a selective α7 nicotinic acethylcholine receptor agonist in humans / C.L.Shaffer [et al.] // Drug. Metab. Dispos. 2007. Vol.35, №7. Р.1188-1195.

26. Cytochrome P450 4А expression and arachidonic acid omega-hydroxylation in the kidney of spontaneously hypertensive rat / M.L.Schwartzman [et al.] // Nephron. 1996. Vol.73, №4. Р.652-663.

27. Shimizu T. Lipid mediators in health and disease: enzymes and receptors as therapeutic targets for the regulation of immunity and inflammation // Annu. Rev. Pharmacol. Тoxicol. 2009. Vol.49. P.123-150.

28. Chemogenomics knowed debased polypharmacology analyses of drug, abuse related G-protein coupled receptors and their ligands / X.Q.Xie [et al.] // Front. Pharmacol. 2014. Vol.5. P.3-6.