OXIDATION OF ACETYLCHOLINE AND LIVER MICROSOMES LIPIDS IN VITRO

Studies have been conducted about the induction of lipid peroxidation (free-radical) of rats liver microsomes by non-enzymatic (ascorbate-dependent) and enzymatic (NADP·H-dependent) mechanisms with acetylcholine in the incubation medium. The obtained data indicate that the presence of acetylcholine in the incubation medium reduces the ability of microsomal lipid oxidation. After the heat treatment of liver microsomes, the presence of acetylcholine in the incubation medium also reduces the ability of the microsomal lipid oxidation induced by enzymatic (NADP·H-dependent) mechanism. The decrease of protein activity of endoplasmatic reticulum of hepatocytes by the heat treatment of liver microsomes dramatically reduces the ability of lipid oxidation by enzymatic (NADP·H-dependent) mechanisms.

ацетилхолин, микросомы печени, перекисное окисление липидов, тепловая обработка микросом печени, ферментативное (NADP, H-зависимое) окисление липидов, неферментативное (аскорбатзависимое) окисление липидов, acetylcholine, liver microsomes, lipid peroxidation, heat treatment of liver microsomes, enzymatic (NADP, H-dependent) lipid oxidation, non-enzymatic (ascorbate-dependent) lipid oxidation

1. Арчаков А.И. Микросомальное окисление. М.: Наука, 1975. 327 с.

2. Арчаков, А.И., Згода В.Г., Карузина И.И. Окислительная модификация цитохрома Р450 и других макромолекул в процессе их обновления // Вопр. мед. химии. 1998. №1. С.3-27.

3. Арчаков А.И. Перенос электронов и сопряжение с ним реакций в эндоплазматическом ретикулуме печени: дис. … д-ра мед. наук. М., 1973. 275 с.

4. Восстановление функциональной активности микросомальной монооксигеназной системы фосфолипидами / Г.И.Бачманова [и др.] // Всесоюзный симпозиум «Перспективы биоорганической химии в создании новых лекарственных препаратов»: тез. докл. Рига, 1982. С.29.

5. Бачманова. Г. И. Реконструкция монооксигеназной системы печени: дис. … д-ра мед. наук. М., 1983. 245 с.

6. Бородин Е.А., Арчаков А.И. Стабилизация и реактивация цитохрома Р-450 фосфатидилхолином при перекисном окислении липидов // Биол. мембраны. 1987. №7.С.719-728.

7. Бородин Е.А. Инактивация цитохрома Р450 в мембранах микросом, повреждённых Fe2+ - аскорбат-зависимым перекисным окислением липидов // Биол. науки. 1986. №5. С.30-34.

8. Бородин. Е.А. Восстановление фосфолипидами мембран микросом, повреждённых Fe2+ - аскорбат-зависимым перекисным окислением липидов // Биол. науки. 1986. №7.С.30-35.

9. Владимиров Ю.А. Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. 250 с.

10. Карузина И.И., Арчаков А.И. Выделение микросомальной фракции печени и характеристика её окислительных систем // Современные методы в биохимии / под ред. В.Н.Ореховича. М.: Медицина, 1977. С.49-59.

11. Метод определения активности каталазы / М.Д.Королюк [и др.] // Лаб. дело. 1988. №1. С.16-18.

12. Изменение продуктов и субстратных составляющих перекисного окисления липидов в ткани печени на фоне холодовой нагрузки и введении непрямых мускаринчуствительных и никотинчуствительных холиномиметиков / В.И.Тиханов [и др.] // Бюл. физиол. и патол. дыхания. 2013. Вып.50. С.61-67.

13. Сравнение окислительной активности прозерина при кратковременной холодовой нагрузке in vivo и in vitro / В.И.Тиханов [и др.] // Бюл. физиол. и патол. дыхания. 2013. Вып.49. С.77-81.

14. Arneric S.P., Brioni J.D. Neuronal Nicotinic Receptors. Pharmacology and Therapeutic Opportunities. N.Y.: Wiley-Liss;1999. 421 p.

15. Baldwin J. M. Structure and function of receptors coupled to G proteins // Curr. Opin. Cell Biol. 1994 Vol.6., №2. P.180-190.

16. Baldwin, J. M. The probable arrangement of the helices in G protein-coupled receptors // EMBO J. 1993 Vol.12, №4. P.1693-1703.

17. NADPH-dependent microsomal metabolism of 14,15-epoxyeicosa trienoic acid to diepoxides and epoxyalcohols / J.H.Capdevila [et al.] // Arch. Biochem. Biophys.1988. Vol.261, №1. Р.122-133.

18. Inactivation of a small heat shock protein affects cell morphology and membrane fluidity in Lactobacillus plantarum WCFS1 / V.Capozzi [et al.] // Res. Microbiol. 2011. Vol.162, №4. Р.419-425.

19. Marnet L.J. Lipid peroxidation-DNA damage by malondialdehyde // Mutat. Res. 1999.Vol.424, №1-2. P.83-95.

20. McGiff J.C., Steinberg M., Quilley J. Missing links: cytochrome P450 arachidonate products // Trends Cardiovasc. Med. 1996. Vol.6, №1. P.4-10.

21. Noguchi T., Cantor A.Н., Scott M.L. Mode of action of selenium and vitamin E in prevention of exudative diathesis in chicks // J. Nutr. 1973. Vol.103, №10. 1502-1511.

22. Prabhune A., Fox S.R., Ratledge C. Transformation of arachidonic acid to 19-hydroxy- and 20-hydroxyl-eicosatetraenoic acid using Candida bombicola // Biotechnol. Lett. 2002. Vol.24. Р.1041-1044.

23. Reggio P.H. Computational methods in drug design: modeling G protein-coupled receptors monomers, dimers, and oligomers // AAPS J. 2006.Vol.8, №2. Р.322-336.

24. Inactivation of the mitochondrial heat shock Zim17 leads to aggregation of matrix HSR 70 s followed by pleiotropic effects on morphology and protein biogenesis / L.K.Sanjuán Szklarz [et al.] // J. Mol. Biol. 2005. Vol.351, №1. P.206-218.

25. Metabolism and disposition of a selective α7 nicotinic acethylcholine receptor agonist in humans / C.L.Shaffer [et al.] // Drug. Metab. Dispos. 2007. Vol.35, №7. Р.1188-1195.

26. Cytochrome P450 4А expression and arachidonic acid omega-hydroxylation in the kidney of spontaneously hypertensive rat / M.L.Schwartzman [et al.] // Nephron. 1996. Vol.73, №4. Р.652-663.

27. Shimizu T. Lipid mediators in health and disease: enzymes and receptors as therapeutic targets for the regulation of immunity and inflammation // Annu. Rev. Pharmacol. Тoxicol. 2009. Vol.49. P.123-150.

28. Chemogenomics knowed debased polypharmacology analyses of drug, abuse related G-protein coupled receptors and their ligands / X.Q.Xie [et al.] // Front. Pharmacol. 2014. Vol.5. P.3-6.